α-螺旋（α-helix）是蛋白质中常见的一种二级结构，其特征是肽链主链围绕一个假想的中心轴盘绕成螺旋状，通常是右手螺旋结构，并且由链内的氢键维持稳定。这种螺旋结构的名称“3.6/13螺旋”来源于其特定的几何特征：
3.6个氨基酸残基构成一圈螺旋；
13个原子参与氢键的封闭环的形成。
氢键的排布方式是：每个氨基酸残基的N—H基团与其氨基侧相隔三个氨基酸残基的C=O基团形成氢键。这种排列方式构成了一个由一个氢键闭合的环，其中包含13个原子（3个来自一个氨基酸的N—H，3个来自相隔的三个氨基酸的C=O，再加上一个来自中心的O或N原子）。因此，α-螺旋结构被准确地表示为3.6/13螺旋